Von der Medizin bis zum Biosprit
Die TU-Wien entwickelt eine neue Technik zur exakteren Erfassung der Aufenthaltsorte von Proteinen in der Zelle. Die neue Entwicklung soll nun viele neue Forschungsmöglichkeiten in zahlreichen wissenschaftlichen Disziplinen ermöglichen.
Proteine sind gleichzeitig Bausteine und Werkzeuge von Zellen. Um biologische Prozesse zu verstehen, muss man oft genau wissen, wo sich welche Proteine in welcher Häufigkeit befinden. Herausfordernd ist dabei, dass Proteine viel zu klein sind, um sie mit einem gewöhnlichen Lichtmikroskop abzubilden und dazu ist es schwierig, unterschiedliche Proteine zuverlässig voneinander unterscheiden zu können.
An der TU Wien gelang es nun mit einer neuen Kombination aus Infrarot-Spektroskopie, Atomkraftmikroskopie und maschinellem Lernen diese Probleme zu lösen, und Proteine innerhalb einer Zelle mit einer Ortsauflösung von etwa 20 Nanometern lokalisieren. Dadurch sollen sich nun auch ganz neue Forschungsmöglichkeiten ergeben – von der Medizin bis zur Biosprit-Produktion.
Ein interdisziplinäres Team
„Zellen sind meist nur einige Mikrometer groß, also tausendstel eines Millimeters. Und Strukturen, die deutlich kleiner sind als die Wellenlänge des Lichts können mit Lichtmikroskopen nicht aufgelöst werden“, erläutert Georg Ramer vom Institut für Chemische Technologien und Analytik der TU Wien. Um nun Proteine innerhalb der Zelle sichtbar zu machen, werden bestimmte Proteine mit Fluoreszenzfarbstoffen markiert. Diese Markierungen können die Proteine und die Zelle allerdings beeinflussen.
Ein interdisziplinäres Team aus den Forschungsgruppen des analytischen Chemikers Bernhard Lendl und der Biotechnologin Astrid R. Mach-Aigner hat nun eine neuartige Technik zur Detektion von Proteinen entwickelt, die völlig ohne solche Markierungen auskommt. Die Moleküle werden dabei über ihre Schwingungen identifiziert. In einem weiteren Schritt produziert ein Atomkraftmikroskop ein sehr präzises topographisches Bild der Proteine.
Zahlreiche weitere Anwendungsmöglichkeiten
Bei der Auswertung der Messergebnisse existiert allerdings noch ein weiteres Problem. Die Mikroorganismen bestehen immer aus ähnlichen Bausteinen (Anm. Fette, Kohlehydrate, DNA und RNA) und absorbieren daher Infrarotlicht auf recht ähnliche Weise. Für den menschlichen Betrachter sehen daher die Infrarotspektren fast alle gleich aus. „Wir setzen daher auf Maschinenlernen und füttern die Infrarotspektren mit einem Algorithmus, der anhand von Referenzmessungen lernt, welche Spektren einem Protein zugeordnet werden können“, erklärt TU-Experte Georg Ramer.
Die Anwendungsmöglichkeiten der neuen Methode sind breit. „Man kann auch bei vielen anderen Forschungsfragen neue Ergebnisse erzielen und das erstreckt sich bis hin zum Thema Alterungsprozesse in Kunstwerken, zum Aufspüren von Nanoplastik in der Umwelt oder der Entwicklung neuer Werkstoffe“, unterstreicht Bernhard Lendl vom Institut für Chemische Technologien und Analytik der TU Wien.